Niedługo będę miał przyjemność doświadczyć narodzin swojego potomka, także temat czy poprosić o zebranie komórek macierzystych z krwi pępowinowej czy może zacisnąć pępowinę i ją odciąć dopiero po kilku minutach jest mi obecnie bardzo bliski. Opcja przecięcia pępowiny od razu po narodzinach jednak kompletnie odpada – a to ze względu na doinformowanie się w tym temacie i prozdrowotnych korzyściach jakie może przynieść późne przecięcie pępowiny. Już w 1976 w postulowano o zaciśnięcie i przecinanie pępowiny dopiero jak przestaje pulsować co przynosiło szereg pozytywnych właściwości nowonarodzonego dziecka jak wyższy hematrokryt,hemoglobina i późniejsza wyższa ferrytyna(po 2-4 miesiącach od urodzenia co zapobiegało anemii) czy też ogólnie lepszych funkcji kardiologicznych organizmu.
Wczesne przecinanie pępowiny(do 1minuty po przyjściu na świat) to stara praktyka z lat 70 która sugerowano się ze względu na potencjalny nadmiar krwinek czerwonych, zbyt dużą lepkośc krwii czy wysoki poziom bilurbiny jak i ewentualną żółtaczkę – nic z tego nie zostało potwierdzone. 1)naukawpolsce.pap.pl/aktualnosci/news,386374,pozniejsze-zaciskanie-pepowiny-korzystne-dla-noworodkow.html
Co ciekawe o czym się tak często nie mówi to fakt, że dzięki późniejszemu zaciśnięciu i przecięciu pempowiny następuje lepsze dotlenienie mózgowe oraz zmniejszenie ryzyka wewnątrzkomórkowego krwotoku. U takich noworodków znacznie rzadziej notuje się obniżony wynik testu Apgar. Na dodatek
różne typy komórek macierzystych, które otrzymuje dziecko dzięki krwi z pępowiny mogą przynieść wiele dobrego w przypadku regeneracji praktycznie każdego organu u dziecka.2)nature.com/jp/journal/v36/n1/full/jp2015148a.html
Opóźnione zaciśnięcie i przecięcie pępowiny nie ma tak na prawdę ustalonego czasu. Zakłada się jednak(na podstawie badań), że wczesne to do 30sekund a późne 3 do nawet 5 minut lub po prostu aż do momentu kiedy pępowina przestanie pulsować 3)sciencedirect.com/science/article/pii/S1526952308004881?via%3Dihub. American College of NurseMidwives (ACOG) zaleca zaciśnięcie i odcinanie pępowiny po 2-5minutach także już wszyscy dojrzeli do jak najbardziej prawidłowej praktyki – poza niektórymi szpitalami w PL. 4)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28654448
Jakie jeszcze prozdrowotne właściwości przynosi późne zaciśnięcie i przecięcie pępowiny?
Świetny zbiór na temat zalet późnego zaciśnięcia i przecięcia pępowiny został napisany przez Departament pediatrii Szpitala dziecięcego w Pensylwanii – USA. 52)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28591905
Post wydał Ci się wartościowy?a może po prostu mnie lubisz ;)?podziel się nim na Facebooku i go udostępnij!
Polub tego bloga na FB, gdzie znajdziesz też dodatkowe newsy, których tutaj nie publikuje https://www.facebook.com/zdrowiebeztajemnic
Obserwuj mnie na instagramie www.instagram.com/premyslaw84
Głosuj i wybieraj kolejne tematy – prawa strona bloga – zakładka „Ankieta”
Literatura
⇧1 | naukawpolsce.pap.pl/aktualnosci/news,386374,pozniejsze-zaciskanie-pepowiny-korzystne-dla-noworodkow.html |
---|---|
⇧2 | nature.com/jp/journal/v36/n1/full/jp2015148a.html |
⇧3 | sciencedirect.com/science/article/pii/S1526952308004881?via%3Dihub |
⇧4 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28654448 |
⇧5 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27807089 |
⇧6 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24496587 |
⇧7 | Malik AU, Shahnawaz K, Riaz A. Comparison between the efficacy of early and delayed umbilical cord clamping in preterm infants. Pak J Med Health Sci. 2013;7(4):992–995. |
⇧8 | pjmhsonline.com/octdec2013/comparison_between_ the_efficacy_of_early_and_delayed.htm |
⇧9 | Accessed October 28, 2015. Ranjit T, Nesargi S, Rao PS, et al. Effect of early versus delayed cord clamping on hematological status of preterm infants at 6 wk of age. Indian J Pediatr. 2015;82(1):29–34. doi:10.1007/s12098-013-1329-8. |
⇧10 | Sommers R, Stonestreet BS, Oh W, et al. Hemodynamic effects of delayed cord clamping in premature infants. Pediatrics. 2012;129(3):e667–e672. doi:10.1542/peds.2011-2550. |
⇧11 | Tiemersma S, Heistein J, Ruijne R, Lopez G, Lobenstein J, Rheenen P. Delayed cord clamping in South African neonates with expected low-birth-weight: a randomised controlled trial. Trop Med Int Health. 2015;20(2):177–183. doi:10.1111/tmi.12419 |
⇧12 | ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4979645/#ref-51 |
⇧13 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26908660 |
⇧14 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22825092 |
⇧15 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15510946 |
⇧16 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26757008 |
⇧17, ⇧20 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22825092 |
⇧18, ⇧19, ⇧21 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26819134 |
⇧22 | naukawpolsce.pap.pl/aktualnosci/news,386374,pozniejsze-zaciskanie-pepowiny-korzystne-dla-noworodkow.html |
⇧23 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16585320 |
⇧24 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26458869 |
⇧25 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26390401 |
⇧26 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26196456 |
⇧27 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26226244 |
⇧28 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11039135 |
⇧29 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19579737 |
⇧30 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26010418 |
⇧31 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25650134 |
⇧32 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23925280 |
⇧33 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17445128 |
⇧34 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16782490 |
⇧35 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11867842 |
⇧36 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23887120 |
⇧37 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19196206 |
⇧38 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17332197 |
⇧39 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17307809 |
⇧40 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16782490 |
⇧41 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13679933 |
⇧42 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28204778 |
⇧43 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23401615 |
⇧44 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20141549 |
⇧45 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19847185 |
⇧46 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17961694/ |
⇧47 | Díaz-Castro J, Florido J, Kajarabille N, et al. The timing of cord clamping and oxidative stress in term newborns. Pediatrics 2014; 134(02):257–264 |
⇧48 | Oh W, Oh MA, Lind J. Renal function and blood volume in newborn infant related to placental transfusion. Acta Paediatr Scand 1966; 56:197–210 |
⇧49 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24746755 |
⇧50 | ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4625484/ |
⇧51 | Yager & Hartfi eld, 2002 |
⇧52 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28591905 |
Aspergilloza jest to aktywna infekcja grzybem Aspergillus. Zdarzają się (rzadko) aspergillozy oczne czy też ucha(częściej) – i…nie wygląda to za ładnie(odsyłam do google). Przeważnie aspergillus 1)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15824819 . Ogólnie nie planowałem tego artykuły – poprosiła mnie o niego w sumie nie znana mi osoba, a że temat wydał mi się w miarę interesujący postanowiłem go trochę lepiej przestudiować.
Aspergillus fumigatus czy też niger(kropidlak) jest grzybem szeroko rozpowszechnionym w przyrodzie. Występuje w rozkładającej się materii organicznej, wodzie, glebie, na powierzchni roślin w systemach wentylacyjnych budynków czy też w klimatyzacjach samochodowych.Zarodniki produkowane przez Aspergillus fumigatus należą do silnych alergenów. Grzyb ten wywołuje zachorowania głównie u osób z przewlekłymi chorobami układu oddechowego oraz u osób z upośledzeniem odporności(osoby stosujące kortykosteroidy czy też osóby z AIDS). Choroby wywołane przez grzyba Aspergillus mogą przebiegać w postaci zapalenia płuc, alergicznej aspergilozy oskrzelowo-płucnej oraz aspergilozy ośrodkowego układu nerwowego. W przypadku zapalenia płuc wywołanego przez Aspergillus fumigatus w diagnostyce pomocny jest obraz zmian w RTG klatki piersiowej, a jeszcze bardziej charakterystyczne zmiany w tomografii komputerowej.Pomocne jest także poszukiwanie antygenu Aspergillus we krwi metodami immunologicznymi oraz ewentualnie posiewy krwi i hodowla kropidlaka.Obecność grzybów z rodzaju Aspergillus jest powszechna w płucach osób chorych na astmę. Kolonizacja dróg oddechowych przez Aspergillus fumigatus wywołuje odpowiedź immunologiczną, w wyniku której dochodzi do wytwarzania przeciwciał skierowanych przeciw antygenom grzyba, głównie w klasie IgE i IgG. Przeciwciała IgE mediują reakcję alergiczną typu natychmiastowego, która prowadzi do wystąpienia skurczu oskrzeli oraz obrzęku błony śluzowej oskrzeli i wystąpienia napadu astmy oskrzelowej po ekspozycji na antygeny grzyba.
Do rozpoznania alergicznej aspergilozy oskrzelowo-płucnej pomocne są takie markery diagnostyczne jak:
W przypadku aspergilozy ośrodkowego układu nerwowego dochodzi najczęściej do powstania ropni w mózgu, zapalenia mózgu, rzadziej grzybiczego zapalenia opon mózgowo-rdzeniowych. Badanie ogólne płynu mózgowo-rdzeniowego zazwyczaj nie wykazuje odchyleń od normy. Pomocny może być obraz charakterystycznych zmian w tomografii komputerowej lub rezonansie magnetycznym mózgowia. Najważniejsze w diagnostyce jest jednak wykazanie obecności grzyba pod mikroskopem w
bezpośrednim preparacie z płynu mózgowo-rdzeniowego barwionego metodą Grama, badanie serologiczne wykrywające antygen kropidlaka w płynie mózgowo-rdzeniowym lub we krwi chorego (badanie krwi metodą ELISA), posiew płynu mózgowo-rdzeniowego na podłożu Sabourauda i hodowla grzyba, oraz ewentualnie wykrycie materiału genetycznego grzyba w płynie mózgowo-rdzeniowym metodą PCR.
Test alergiczny na zarodniki grzybów z grupy aspergillus np. test na gen krążacy Aspergillusa 2)diag.pl/katalogi/badanie/infekcje/aspergillus-antygen-krazacy/
(taka podstawa podstaw)
Co ciekawe moja czytelniczka napisała do mnie w sprawie Aspergillusa znajdującego się u niej w żołądku – jest to wyjątkowo rzadki problem , nawet się głębiej nie zastanawiałem jak to możliwe(podejrzewam małą ilość soku żołądkowego/problem z jego wytwarzaniem) tym bardziej postanowiłem zająć się tym tematem.
Absolutnie wszystko co można znaleźć w ogólnodostępnych badaniach co hamuje,zwiększa lub po prostu wpływa na grzyby z gatunku Aspergillus:
Od siebie mogę polecić na wszelakie mykotoksyny Modified citrus pectins czyli modyfikowane pektyny cytrusowe (firma now foods).
Post wydał Ci się wartościowy?a może po prostu mnie lubisz ;)?podziel się nim na Facebooku i go udostępnij!
Polub tego bloga na FB, gdzie znajdziesz też dodatkowe newsy, których tutaj nie publikuje https://www.facebook.com/zdrowiebeztajemnic
Obserwuj mnie na instagramie www.instagram.com/premyslaw84
Głosuj i wybieraj kolejne tematy – prawa strona bloga – zakładka „Ankieta”
Literatura
⇧1 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15824819 |
---|---|
⇧2 | diag.pl/katalogi/badanie/infekcje/aspergillus-antygen-krazacy/ |
⇧3 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8977206 |
⇧4 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16337299 |
⇧5 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7823297 |
⇧6, ⇧12, ⇧38 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12694455 |
⇧7 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12176092 |
⇧8 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9721607 |
⇧9 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15951137 |
⇧10 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18077042 |
⇧11 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19298215 |
⇧13 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17304618 |
⇧14 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19455635 |
⇧15 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17236167 |
⇧16 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24229396 |
⇧17 | ppr.pl/wiadomosci/aktualnosci/bakterie-na-plesn-38256 |
⇧18 | pl.wikipedia.org/wiki/Ksantyna |
⇧19 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21968902 |
⇧20 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23573983 |
⇧21 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6316853 |
⇧22 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10338518 |
⇧23 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16933623 |
⇧24, ⇧25, ⇧26, ⇧27 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23134805 |
⇧28 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21706950 |
⇧29 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24584863 |
⇧30 | ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3770570/ |
⇧31 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26408900 |
⇧32 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24314266 |
⇧33 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26585445 |
⇧34 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21441864 |
⇧35 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23593573 |
⇧36 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23983381 |
⇧37 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21534488 |
⇧39 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25242937 |
⇧40 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18353477 |
⇧41 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23437822 |
⇧42 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25269603 |
⇧43 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26597145 |
⇧44 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22556591 |
⇧45 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8133654 |
⇧46 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10083848 |
⇧47 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15189294 |
⇧48 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16355848 |
⇧49 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22186064 |
⇧50 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19056546 |
⇧51 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26356116 |
⇧52 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21669082 |
⇧53 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25270080 |
⇧54 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26026170 |
⇧55 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26239975 |
⇧56 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26394117 |
⇧57 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25428206 |
⇧58 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24582134 |
⇧59 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21707253 |
⇧60 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26433461 |
⇧61 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24291176 |
⇧62 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19906457 |
⇧63 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22051933 |
⇧64 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22690956 |
⇧65 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11668356 |
⇧66 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26678126 |
⇧67 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16406143 |
⇧68 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10477070 |
⇧69 | ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23810954 |
Laktoferyna jest białkiem, naturalnie występującym w organizmie, znajdującym się w ludzkim i krowim mleku. Posiada ona właściwości, które mogą poprawić Twój system odpornościowy. Pisałem już o niej wcześniej zaledwie parę zdań tutaj (przyznaje się bez bicia po przeczytaniu kilkunastu badań). Teraz przerobiłem ich kilkaset także mogę o niej napisać znacznie więcej.
Laktoferyna(czasami nazywana tez laktotransferyna) jest typem białka wiążącego żelazo, które jest przede wszystkim wydzielane w łzach,mleku czy ślinie. Wiąże się również z DNA i innymi cząsteczkami takimi jak immunoglobulina A mleka, kazeina, albumina itp.
Pomaga w rozwijaniu przewodu pokarmowego i układu odpornościowego u noworodków.
Zarówno ludzka jak i krowia laktoferyna ma wiele korzyści prozdrowotnych.
Wykazuje właściwości hamujące wirusa HIV(in vitro) czy tez w przypadku wirusa zapalenia wątroby typu C(nie dopuszcza do wtargnięcia wirusa do komórki). W jednym z badań wyeliminowano w/w wirusa(WZW C) z organizmów pacjentów już nim zarażonych.
U kobiet po menopauzie, suplementacja laktoferyna znacząco poprawiła zdrowie kości. Zwiększyła ona formowanie się kośćca oraz zmniejszyła resorpcje kości(ubytek wapnia z kości).
Skutki uboczne:
Takie jak w poprzednim poście (tutaj).
Post wydał Ci się wartościowy?a może po prostu mnie lubisz ;)?podziel się nim na Facebooku i go udostępnij!
Polub tego bloga na FB, gdzie znajdziesz też dodatkowe newsy, których tutaj nie publikuje https://www.facebook.com/zdrowiebeztajemnic
Obserwuj mnie na instagramie www.instagram.com/premyslaw84
Głosuj i wybieraj kolejne tematy – prawa strona bloga – zakładka „Ankieta”
Ishikawa H, Awano N, Fukui T, Sasaki H, Kyuwa S. The protective effects of lactoferrin against murine norovirus infection through inhibition of both viral attachment and replication. Biochem Biophys Res Commun. 2013 May 17;434(4):791-6.
Department of Microbiology, Tokyo Medical University, Tokyo 160-8402, Japan.
Venkatesh MP, Rong L. Human recombinant lactoferrin acts synergistically with antimicrobials commonly used in neonatal practice against coagulase-negative staphylococci and Candida albicans causing neonatal sepsis. J Med Microbiol. 2008 September 57(Pt 9):1113-21.
Baylor College of Medicine & Texas Children’s Hospital, 6621 Fannin, MC: WT 6-104, Houston, TX 77030, USA.
Ono T, Murakoshi M, Suzuki N, Iida N, Ohdera M, Iigo M, Yoshida T, Sugiyama K, Nishino H. Potent anti-obesity effect of enteric-coated lactoferrin: decrease in visceral fat accumulation in Japanese men and women with abdominal obesity after 8-week administration of enteric-coated lactoferrin tablets. British Journal of Nutrition 2010 December 104(11):1688-95.
Research and Development Headquarters, Lion Corporation, Odawara, Kanagawa, Japan.
Saito S, Takayama Y, Mizumachi K, Suzuki C. Lactoferrin promotes hyaluronan synthesis in human dermal fibroblasts. Biotechnol Lett. 2011 January 33(1):33-9.
Functional Biomolecules Research Team, National Institute of Livestock and Grassland Science, 2 Ikenodai, Tsukuba, Ibaraki, 305-0901, Japan.
Berlutti F, Pilloni A, Pietropaoli M, Polimeni A, Valenti P. Lactoferrin and oral diseases: current status and perspective in periodontitis. Ann Stomatol (Roma). 2011 March 2(3-4):10-8.
Department of Health Sciences and Infectious Diseases, „Sapienza” University of Rome, Rome, Italy.
Takakura N, Wakabayashi H, Ishibashi H, Yamauchi K, Teraguchi S, Tamura Y, Yamaguchi H, Abe S. Effect of orally administered bovine lactoferrin on the immune response in the oral candidiasis murine model. J Med Microbiol. 2004 June 53(Pt 6):495-500.
Nutritional Science Laboratory, Morinaga Milk Industry Co. Ltd, 5-1-83 Higashihara, Zama, Kanagawa 228-8583, Japan
Pietrantoni A, Ammendolia MG, Superti F. Bovine lactoferrin: involvement of metal saturation and carbohydrates in the inhibition of influenza virus infection. Biochem Cell Biol 2012 June 90(3):442-8.
Ultrastructural Infectious Pathology Section, Department of Technology and Health, National Institute of Health, Viale Regina Elena, 299, 00161 Rome, Italy.
Moreno-Navarrete JM, Ortega FJ, Bassols J, Ricart W, Fernández-Real JM. Decreased circulating lactoferrin in insulin resistance and altered glucose tolerance as a possible marker of neutrophil dysfunction in type 2 diabetes. J Clin Endocrinol Metab. 2009 October 94(10):4036-44.
Section of Diabetes, Endocrinology, and Nutrition, Institut d’Investigació Biomédica de Girona, 17007 Girona, Spain
Naidu AS, Chen J, Martinez C, Tulpinski J, Pal BK, Fowler RS. Activated lactoferrin’s ability to inhibit Candida growth and block yeast adhesion to the vaginal epithelial monolayer. J Reprod Med. 2004 November ;49(11):859-66.
N-terminus Research Laboratory, USA
Yan D, Chen D, Hawse JR, van Wijnen AJ, Im HJ. Bovine lactoferricin induces TIMP-3 via the ERK1/2-Sp1 axis in human articular chondrocytes. Gene. 2013 March 15;517(1):12-8.
Department of Biochemistry, Section of Rheumatology, Rush University Medical Center, Chicago, IL 60612, USA.
Yen CC, Shen CJ, Hsu WH, Chang YH, Lin HT, Chen HL, Chen CM. Lactoferrin: an iron-binding antimicrobial protein against Escherichia coli infection. Biometals. 2011 February
Department of Life Sciences, National Chung Hsing University, No. 250, Kuo Kuang Rd, Taichung, 402, Taiwan.
Inubushi T, Kawazoe A, Miyauchi M, Kudo Y, Ao M, Ishikado A, Makino T, Takata T Molecular mechanisms of the inhibitory effects of bovine Lactoferrin on LPS-mediated osteoclastogenesis. J Biol Chem. 2012 May
Hiroshima University Graduate School of Biomedical Sciences, Japan.
Hiroyuki Wakabayashi, Shigeru Abe, Susumu Teraguchi, Hirotoshi Hayasawa, and Hideyo Yamaguchi. Inhibition of Hyphal Growth of Azole-Resistant Strains of Candida albicans by Triazole Antifungal Agents in the Presence of Lactoferrin-Related Compounds Antimicrobial Agents and Chemotherapy 1998 July p. 1587-1591, Vol. 42, No. 7
Nutritional Science Laboratory, Morinaga Milk Industry Co., Ltd., Zama, Kanagawa 228-8583, and Department of Microbiology and Immunology, Teikyo University School of Medicine, Itabashi-ku, Tokyo 173-8605, Japan.
Vitetta L, Coulson S, Beck SL, Gramotnev H, Du S, Lewis S. The clinical efficacy of a bovine lactoferrin/whey protein Ig-rich fraction (Lf/IgF) for the common cold: a double blind randomized study. Complement Ther Med. 2013 June 21(3):164-71.
Centre for Integrative Clinical and Molecular Medicine, The University of Queensland, School of Medicine, Brisbane, Australia.
Komatsu A, Satoh T, Wakabayashi H, Ikeda F. Effects of bovine lactoferrin to oral Candida albicans and Candida glabrata isolates recovered from the saliva in elderly people. Odontology. 2013 September
Department of Oral and Maxillofacial Surgery, The Nippon Dental University School of Life Dentistry at Tokyo.
van der Kraan MI, van Marle J, Nazmi K, Groenink J, van 't Hof W, Veerman EC, Bolscher JG, Nieuw Amerongen AV. Ultrastructural effects of antimicrobial peptides from bovine lactoferrin on the membranes of Candida albicans and Escherichia coli. Peptides. 2005 September 26(9):1537-42.
Department of Oral Biochemistry, Academic Centre for Dentistry Amsterdam (ACTA), Vrije Universiteit and Universiteit van Amsterdam, Van der Boechorststraat 7, 1081BT Amsterdam, The Netherlands.
Zheng Y, Zhang W, Ye Q, Zhou Y, Xiong W, He W, Deng M, Zhou M, Guo X, Chen P, Fan S, Liu X, Wang Z, Li X, Ma J, Li G. Inhibition of Epstein-Barr virus infection by lactoferrin. J Innate Immun. 2014 January
Cancer Research Institute, Central South University, Changsha, China.
Hou JM, Xue Y, Lin QM. Bovine lactoferrin improves bone mass and microstructure in ovariectomized rats via OPG/RANKL/RANK pathway. Acta Pharmacol Sin 2012 October 33(10):1277-84.
Provincial Clinical Medical College of Fujian Medical University, Fuzhou, China.
Jest wiele czynników, które przedłużają długość życia jak np. geny SIRT1, SIRT2, SIRT4, SIRT5, Fox01, P53, brak aktywnych infekcji bakteryjnych, wirusowych czy grzybiczych, odporność na wolne rodniki jak i ilość antyoksydantów które je eliminują, aktywność ruchowa, podatność na stres(który też potęguje wolne rodniki), wyregulowany układ odpornościowy(jakiekolwiek większe odchylenia powodują choroby przyczyniające się do śmiertelności) i parę innych aspektów. Parę lat temu, w dziedzinie medycyny przyznano nagrodę Nobla za odkrycie telomerów i enzymu telomerazy – o to co to dokładnie jest i co nie dopuszcza do ich skracania (jednocześnie przedłużając Twoje życie) postanowiłem co nieco napisać.
Chromosomy przyjmują postać rozgałęzioną, zaopatrzoną wypustkami przypominającymi wystające palce. I to właśnie zwieńczenia tych palców, znane są jako telomery. Podstawową funkcją telomerów jest niedopuszczenie do skracania się nici DNA. Kiedy na skutek podziałów chromosomy utracą telomery , komórka nie może dalej się dzielić. Limit podziałów komórkowych jest ograniczony do 50-70 cykli a długość telomerów to swoisty zegar biologiczny komórki – im krótsze są telomery tym starsze są komórki. Kiedy ich zabraknie komórka umiera – czyli ulega apoptozie. Zdarza się, że jedna na milion(lub więcej) komórek nie chce ulec apoptozie i zaczyna wytwarzać enzym odbudowywujący zwany telomerazą – taka komórka może się więc przeobrazić w komórkę nowotworową(przeciwdziałać takiemu zjawisku można spożywajać niewielkie ilości kwasu fitynowego zawartego np. w płatkach owsianych o których pisałem już tutaj). Enzym telomeraza z kolei jest to związek który przeciwdziała skracaniu się telomerów dzięki czemu jeśli nie dochodzi do żadnych mutacji w DNA można żyć….długo. Za odkrycie telomerów i telomerazy przyznano pare lat temu nobla w dziedzinie medycyny a naukowcy od jakiegos czasu intensywnie poszukują związków mogących zastopować skracanie się telomerów. Naturalnie już takowe znaleźli – naturalnie są one naturalnie występujące w przyrodzie, ale i nie tylko.
– Astragalus (Traganek błoniasty)Valenzuela w 2009 i Wang w 2011 roku udowodnili, że cykloastragenol zawarty w tym ziele potęguje aktywność telomerazy przez co spowalnia/redukuje skracanie się telomerów.
– Resweratrol zawarty w skórkach winogron czy też w rdestowcu japońskim – j/w
– Borówki amerykańskie/czarne jagody – pterostylben zawarty w tym owocu przyswaja się czterokrotnie lepiej niż resweratrol i jest przekształcany w organiźmie(w znacznej mierze) do resweratrolu). Zaleca się łączenie pterostylbenu i resweratrolu w jednym posiłku tj.winogron z borówkami
– witamina B9 i B12 (metylowane formy) – B9 odgrywa ważną rolę w integralności DNA i metylacji które mają wpływ na długość telomerów. U kobiet spożywających b12, naukowcy zauważyli, że posiadają one dłuższe telomery niż te, które b12 nie spożywają.
– d3, cynk, żelazo, omega-3 oraz witamina C i E również mają wpływ na długość telomerów – w badaniach np.nad omega 3 dowiedziono, że im wyższa ilość omega 3 w organiźmie tym lepiej (omega 3 spowalniały tempo skracania się telomerów o 32%).
– inozytol w postaci IP6-Inositol Hexaphosphate
– epimedium(flawonoidy z epimedium) inne nazwy = barrenwort, bishop’s hat, fairy wings, horny goat weed, lub yin yang huo – posiada funkcję telomeroprotekcyjną
– astaksantyna i mocne antyoksydantny, w badaniach wykazano że stres oksydacyjny obniża działanie telomerazy – astaksantyna jest najmocniejszym antyoksydantem i wykazuje pozytywne działanie w obronie twoich telomerów
– magnez – odgrywa ważną rolę w replikacji DNA, naprawie oraz syntezie RNA. W badaniach na kobietach przedłużał telomery. Inne badanie na szczurach pokazało, że jego niedobór prowadzi do skracania się telomerów. Poza tym magnez zmniejsza stany zapalne oraz stres oksydacyjny(który zresztą międzyinnymi go wywołuje)
– Purtulaka pospolita (purslane herb) – przedłuża! telomery oraz zwiększa aktywność telomerazy.
– Karnozyna (aminokwas l-carnosine) – blokuje skracanie się telomerów. Naturalnie występuje w mięsie oraz rybach (zalecana dawka 1gram dziennie)
– Gingko Biloba – pobudza działanie telomerazy.
Inne
– Ćwiczenia fizyczne – o wysokiej intensywności redukują skracanie się telomerów.
– Yoga i medytacja – badania z 2014 roku wykazały że u kobiet po wygranej walce z rakiem piersi, medytacja i yoga utrzymywała ich telomery na tym samym poziomie a w grupie kontrolnej się one skracały. Badania z lat 2008 i 2013 na mężczyznach pokazały, że po 3 miesiącach diety wegańskiej, aerobiku i obniżeniu stresu(w tym była też yoga) nastąpił wzrost telomerazy.
Co skraca telomery?
– obniżona odporność ukł.immunologicznego przeciwko infekcjom
– cukrzyca typu 2
– miażdżyca
– choroby neurodegeneratywne(które też mogą wywodzić się z infekcji)
– atrofia jelit
– uszkodzenia DNA(np. przez wolne rodniki)
Post wydał Ci się wartościowy?a może po prostu mnie lubisz ;)?podziel się nim na Facebooku i go udostępnij!
Polub tego bloga na FB https://www.facebook.com/zdrowiebeztajemnic
greenmedinfo.com/article/epimedium-flavonoids-protect-telomere-length-senescence-cells
ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16979586
onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cncr.29063/full
ornishspectrum.com/wp-content/uploads/Lancet_Lifestyle-changes-lengthen-telomeres.pdf
ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20064545
The Immortality Edge by M. Fossel, G. Blackburn, and D. Woyarowski.
The Journal of Nutritional Biochemistry October 2011
jnutbio.com/article/S0955-2863%2811%2900005-2/abstract
non-gmoreport.com/articles/july2011/GMcropsmonarchbutterflieshabitat.php
ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17764668
ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17312453
Shao L, Li QH, Tan Z. L-carnosine reduces telomere damage and shortening rate in cultured normal fibroblasts. Biochem Biophys Res Commun. 2004 Nov 12;324(2):931-6.
Walka z wolnymi rodnikami jest podstawą obrony przeciwko uszkodzeniom tkanek,komórek jak i również DNA(i jego mutacjom) oraz przeciwko powstawaniu komórek nowotworowych. Do najważniejszych lini obronnych zaliczamy dysmutazy ponadtlenkowe, reduktaze, peroksydazy, s-transferazy glutationowe oraz katalaze.
W tym artykule chciałbym jednak skupić się na metaloproteinach jakimi są dusmutaza ponadtlenkowa MnSOD(tzw.SOD2), FeSOD(SOD3) oraz CuZnSOD(SOD1) odpowiednio zawierające w sobie Mangan, Żelazo, Miedź i Cynk. Każdy z tych enzymów występuje w różnych miejscach – wszystkie chronią przed wolnymi rodnikami które są różnego pochodzenia(bakteryjnego – bakteria Boreliozy wytwarza ich naprawdę kosmiczne ilości czy też metale ciężkie,palenie papierosów, promienie UV itp.etc.). MnSOD występuje w przeważającej ilości w mitochondriach komórek, CuZnSOD w cytoplaźmie i poza komórką, FeSOD w cytoplaźmie i mitochondriach komórek prokariotycznych. Po przetworzeniu wolnych rodników przez SOD przekształcane są one dalej przez peroksydaze glutationową i reduktazę – jednak nie o tych 2 będzie ten art. Wg.badań na myszach zwierzęta te bez MnSOD zdychają po paru dniach, bez SOD1 rozwijają się patologiczne jednak zachodzą zmiany takie jak rak wątroby, bez SOD3 żyją w miarę normalnie jednak przyczynia się on do rozwoju nadciśnienia tętniczego oraz zwiększa stany zapalne organizmu.
Oddychanie komórkowe odbywa się w mitochondriach dlatego też najważniejszym enzymem jest MnSOD – jej poziom i aktywność zmienia się w chorobach związanych z dużym stresem oksydacyjnych takich jak przewlekły stan zapalny. W badaniach klinicznych podając SOD w zastrzykach(pozyskaną z wołowiny) i wstrzykując ją w staw kolanowy objęty stanem zapalnym – okazał się on skuteczny. Skuteczny był również w przypadku RZS, zapalenia nerek czy problemów z oddychaniem u wcześniaków. Niestety podanie SOD doustnie prawdopodobnie nie wykazuje żadnych właściwości. Naszczęście organizm sam wytwarza wszystkie 3 enzymy dzięki minerałom miedzi,cynku,manganu i żelaza. Wg.badań ok.50% ludności w PL ma niedobory tych wszystkich pierwiastków zatem polecam jadanie naturalnych warzyw takich jak kapusta,brukselka, brokuły i inne ciemnozielone warzywa które są źródłem dysmutazy ponadtlenkowej wraz z witaminą C która jest niezbędna do syntezy SOD.
Zapadł mi w pamięć pewien cytat który powinienem umieścić na początku tego artykułu:
„Ostatecznymi skutkami działania wolnych rodników tlenowych w komórkach organizmu są: mutacje, metaboliczne dysfunkcje, starzenie. Te z kolei są przyczyną rozwoju procesów zapalnych, nowotworów oraz zaburzeń funkcji licznych narządów (serca, wątroby, nerek, płuc i innych) ”
Kensler T.W., Trush M.A. Role of oxygen radicals in tumor promotion. Environ. Mutagen. 1984, 6(4), 593-616.
Także w przypadku wszystkich infekcji bakteryjnych najlepszą obrona nie powinien być tylko atak, ale i maksymalnie wzmocnienie obrony!(przeciwko wolnym rodnikom).
Wracając do SOD – enzymy które zawarte są w komórkach i ich mitochondriach polepszają rozregulowaną temperaturę ciała (która związana jest również z niedoczynnością tarczycy) oraz obniżając nadmiernie pobudzony układ odpornościowy(limfocyty th1).
Dysmutazja nadtlenkowa przekształca wrogi rodnik nadtlenkowy w cząsteczkowy tlen i nadtlenek wodoru(wodę utlenioną).
Nadtlenek wodoru jest również szkodliwy, więc musi być dalej przekształcony w zwykłą wodę i tlen cząsteczkowy, w czym dysmutazie pomaga katalaza. W licznych badaniach komórek nowotworowych wykazano obniżony poziom aktywności enzymów antyoksydacyjnych: dysmutazy ponadtlenkowej (SOD), peroksydazy glutationowej (GPx), katalazy (CAT), transferazy glutationowej (GST). Najczęściej stwierdzano obniżenie aktywności MnSOD i CuZnSOD. Aktywność obu izoform SOD zależała od stężenia w komórce jonów manganu, cynku i miedzi .
Za najważniejszy enzym obronny komórek przed stresem oksydacyjnym uważana jest mitochondrialna MnSOD. Najbardziej podatną strukturą komórki na oksydacyjny atak wolnych rodników są mitochondria. Generowane tu wolne rodniki uszkadzają słabo zabezpieczony DNA, co prowadzi do mutacji, które powodują powstawanie deficytu energetycznego komórek i rozwój zmian nowotworowych. Zabezpieczenie genomu mitochondrialnego przed działaniem reaktywnych form tlenu zapewnia sprawnie działająca MnSOD, która chroni komórki organizmu przed poważnymi konsekwencjami metabolicznymi . Z kolei nadekspresja MnSOD w komórkach blokuje wywołaną przez TNF aktywację NF-kb(czynnik odpowiedzialny międzyinnymi za stany zapalne). Blokuje ona także aktywację AP-1, kaspazy-3 i cytotoksyczność wywoływaną przez TNF.
Co zatem robić aby wspierać walkę z wolnymi rodnikami?Naturalnie max.support dysmutaz nadtlenkowych Manganem,Cynkiem,Miedzią oraz Żelazem(ważne są odpowiednie proporcje) oraz dodatkowo można(wręcz powinno się) używać takich aksyontydantów jak witaminy A, C, E, flawonoidy, polifenole, koeznym Q10(ubichinol) w formie naturalnej jak i z suplementów.
Post wydał Ci się wartościowy?a może po prostu mnie lubisz ;)?podziel się nim na Facebooku i go udostępnij!
Polub tego bloga na FB, gdzie znajdziesz też dodatkowe newsy, których tutaj nie publikuje https://www.facebook.com/zdrowiebeztajemnic
Obserwuj mnie na instagramie www.instagram.com/premyslaw84
Głosuj i wybieraj kolejne tematy – prawa strona bloga – zakładka „Ankieta”
Oberley L.W., Buettner G.R. Role of superoxide dismutase in cancer: a review. Cancer Res. 1979, 39, 1141-1149.
Sun Y. Free radicals, antioxidant enzymes and carcinogenesis. Free Radicals Biol. Med. 1990, 8(6), 583-599.
Magalova T., et al. Copper, zinc and superoxide dismutase in precancerous, benign diseases and gastric, colorectal and breast cancer. Neoplasma 1999, 46(2),
100-104
StClair D.K., Holland J.C. Complementary DNA encoding human colon cancer manganese superoxide dismutase and the expression of its gene in human cells. Cancer
Res. 1991, 51(3), 939-943.
Vuillaume M. Reduced oxygen species, mutation, induction and cancer initiation. Mutation Res. 1987, 186, 43-72.
76. Wagner U.G., et al. Characterization of crystals of genetically engineered human manganese superoxide dismutase. J. Mol. Biol. 1989, 206, 787-788.
Fridovich I. Superoxide dismutases. Adv. Enzymol. 1974, 41, 35-97.
Marklund S.L., et al. Copper- and c- containing superoxide dismutase, manganese-containing superoxide dismutase,catalase, and glutathione peroxidase in
normal and neoplastic human cell lines and normal human tissues. Cancer Res. 1982, 42(5), 1955-1961
tldp.com/issue/180/Clinical%20Effects%20of%20Mn.html
diagnose-me.com/treatment/manganese.php
ion.ac.uk/information/onarchives/minerals
lpi.oregonstate.edu/mic/minerals/manganese
drkaslow.com/html/manganese.html
healthfulelements.com/blog/2015/10/your-thyroid-manganese
perfectbody.pl/ZDROWIE/4/468/Glutation-i-dysmutaza-ponadtlenkowa-dlaczego-potrzebujemy-siarki-i-mikropierwiastkow.html
czytelniamedyczna.pl/2959,rola-dysmutazy-ponadtlenkowej-w-powstawaniu-nowotworow.html
adelia.com.pl/dysmutaza-ponadtlenkowa/
pum.edu.pl/__data/assets/file/0019/70561/59-02_018-028.pdf
diagnostykalaboratoryjna.eu/journal/DL_2007__2;_283-294.pdf