glukagon

Glicyna – aminokwas pożądany w chorobach autoimmunologicznych i nie tylko

glicyna

Glicyna to aminokwas raczej nie często kupowany i spożywany przez sportowców czy ludzi dbających o zdrowie. Sam dopiero niedawno go przetestowałem i doświadczyłem kilku pozytywnych korzyści jej suplementacji. Jej pozytywne działanie w przypadku problemów z cukrem/insuliną, problemów z wątrobą, niwelacji stanów zapalnych, redukcji nadmiernie pobudzonego kwasu żołądkowego, problemów stawowo-mięśniowych czy problemów ze snem to standardowe problemy osób z chorobami autoimmunologicznymi i nie tylko.  W czym jeszcze może pomóc?na co wpływa glicyna?

 

  • Glicyna redukuje cytokine zapalną TNF alfa i zwiększa cytokinę przeciwzapalną IL-10. Dodatkowo zmniejsza aktywność receptora cytokiny TNF alfa oraz zwiększa poziomy interferonu gamma u osób z cukrzycą(interferon gamma jest bardzo przydatną cytokiną w walce z infekcjami bakteryjnymi, wirusowymi, grzybiczymi) 1)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18852529 2)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18852529
  • Glicyna hamuje aktywację NF-kB(zapalny czynnik transkrypcyjny) i wytwarzanie zapalnej cytokiny IL-6 w komórkach tetnic serca 3)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22236003 (cytokina IL-6 to cytokina zapalna wytwarzana w nadmiarze podczas treningów siłowych, braku snu albo podczas krótkiego snu, podczas infekcji grzybem candida czy tez bakterią bartonella).
  • zwiększa szanse przeżycia myszy(poprzez obniżenie TLR4 i cytokiny zapalnej TNF alfa oraz zahamowanie Nf-kB), które narażone zostały na ekspozycje toksyn. 4)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18565339
  • Glicyna jest aminokwasem niezbędnym do syntezy innych aminokwasów, glutationu, kreatyny, hemu, RNA/DNA, jak i również może pomóc w absorbcji wapnia w organizmie.
    5)en.wikipedia.org/wiki/Glycine6)catalyticlongevity.org/prepub_archive/glycine-GLP-1.pdf
  • Zwiększa produkcje przeciwzapalnej cytokiny IL-10 w przypadku uszkodzenia wątroby, co zwieksza szanse na przeżycie(badanie na szczurach) 7)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18565339
  • Karmienie szczurów dietą bogatą w glicynę(5%) całkowicie zapobiegło ich śmierci od ekspozycji na bakterię e.coli poprzez zahamowanie cytokiny TNF-alfa, 50% grupy kontrolnej(bez glicyny) zdechło w ciągu 24h. W tym samym badaniu szczury karmione glicyną, które miały uszkodzenia wątroby i którym wstrzyknięto toksynę, miały szanse przeżycia 83%, natomiast szczury z dieta bez glicyny miały szanse kompletnie zerowe. 8)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8760112 9)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8760112
  • Glicyna wykazuje działanie redukujące stres oksydacyjny w organizmie. 10)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24144057
  • Jako że jest prekursorem glutationu, odnawia jego obniżone poziomy 11)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2092999412)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21795440
  • Polecana jest u osób starszych, gdyż u nich stan glutationu ulega obniżeniu wraz z wiekiem13)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23534396
  • W jednym z badań, osoby które wzięły glicynę przed snem, następnego dnia miały więcej energii(wcześniej wykazywały przewlekłe zmęczenie w czasie dnia) oraz wykazywały lepszą wydajność umysłową/pamięć. Kolejne badanie wykazało, że podanie 3gram glicyny przed snem poprawia poziom energi w przypadku przewlekłego zmęczenia oraz jasność umysłu14)onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1479-8425.2007.00262.x/abstract
  • Glicyna działa przeciwzapalnie działając bezpośrednio na zahamowanie aktywacji czynników transkrypcyjny(czynniki które aktywują stany zapalne), formowanie się wolnych rodników oraz na zahamowanie cytokin zapalnych 15)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12589194
  • Polepsza faze REM oraz obniża faze non-REM podczas snu16)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25533534
  • Poprawia problemy ze zmęczeniem wynikające z braku lub za małej ilości snu17)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22529837
  • Biorąc glicyne przed snem poprawia się jakość snu i zwiększa faza snu głębokiego18)onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1479-8425.2007.00262.x/abstract
  • Glicyna wpływa na niektóre neuropeptydy zlokalizowane w SCN(jądro nadskrzyżowaniowe) w hipokampie, które regulują rytm dobowy19)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22529837
  • Glicyna zwiększa dwukrotnie prędkość gojenia się owrzodzeń skóry20)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16557055
  • Zwiększa prędkość gojenia się ran cukrzycowych u zwierząt21)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21673883
  • Glicyna w połączeniu z l-cysteina i dl-treoniną nanoszona na owrzodzenia podudzi znacznie poprawiła stopień ich gojenia się oraz redukowała ból 22)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3933019
  • Glicyna(poprzez spożycie kolagenu) znacznie poprawia elastyczność skóry u starszych kobiet oraz zwiększa nawilżenie skóry. Kolagen korzystnie wpływa na hamowanie uszkodzeń skóry wywołanych fotostarzeniem/promieniami UV. Kobiety które spożywały 2.5grama peptydu kolagenu przez 4 tygodnie miały zredukowane zmarszczki wokół oczu o 20% a po 8 tyg.w innym badaniu kolagen poprawił jakość skóry o 65%.23)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2413107524)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2394920825)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2440129126)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24401291
  • Hamuje wydziela się kwasu żołądkowego i chroni przed owrzodzeniami chemicznymi i stresem 27)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12589194
  • Zwiększa tolerancję na aspirynę w górnym odcinku przewodu pokarmowego 28)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1781803
  • W jelicie cienkim, glicyna poprawia dysfunkcje mięśni gładkich po przeszczepie jak i również zmniejsza stany zapalne 29)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18475188
  • Glicyna(jednak nie l-arginina) jest w stanie utrzymać integralność ściany jelit i błony śluzowej w przypadku radioterapi/naświetlania 30)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21350937
  • Może zwiększyć konwersję hormonu T4 do T3 w wątrobie(jednak jest to tylko badanie na rybach, dokładniej na pstrągu) 31)onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1365-2095.1996.tb00065.x/abstract
  • Wykazuje znaczące działanie przeciwwrzodowe 32)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1058885

 

  • Zapobiega zapaleniu okrężnicy (u zwierząt) 33)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1058885
  • Zapobiega uszkodzeniu żołądka spowodowanym przez alkohol 34)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8578183
  • U szczurów zatrutych alkoholem, glicyna zmniejsza gromadzenie się cholesterolu, wolnych kwasów tłuszczowych i trójglicerydów znajdujących się w obiegu krwi, wątroby i mózgu. Zmniejsza to obrzęk mózgu. 35)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14581719
  • Małe ilości glicyny rozszerzają mikronaczynia w mózgu o 250% 36)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2336647037)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16224578

 

Niedobór glicyny w mózgu może mieć negatywny wpływ na neurochemię mózgu, syntezę kolagenu, RNA/DNA, porfiryny i inne ważne metabolity. 38)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24754494

 

  • Suplementacja glicyna w jednym z przypadków klinicznych znacznie zmniejszyła symptomy OCD(zespół nerwicy natręctw)/zaburzeń obsesyjno kompulsywnych u dorosłych 39)hindawi.com/journals/np/2009/768398/
  • Depresja związana jest z niższymi poziomami glicyny we krwi a także wysokim poziomem tauryny 40)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8775762
  • Zwiększa adiponektyne, która może pomóc w utracie wagi 41)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18499099
  • Znacząco redukuje symptomy schizofrenii. W przypadku leczenia opornej schizofrenii glicyna poprawia problemy poznawcze i depresje(dawka 0.8g/kg). Osoby, którym najbardziej pomogła glicyna w leczeniu tej choroby miały najniższe poziomy glicyny w organizmie przed leczeniem. Opisywany aminokwas działał na zasadzie zwiększania neurotransmisji w której pośredniczą receptory NMDA. Wpływ glicyny na receptory NMDA pozwala temu aminokwasowi działać synergicznie z innymi lekami używanymi w przypadku leczenia schizofrenii.  42)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1473259643)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/893289144)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/803726345)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14732596
  • Jest pomocna w przypadku cukrzycy i zaburzeń metabolicznych46)catalyticlongevity.org/prepub_archive/glycine-GLP-1.pdf
  • 5gram glicyny z rana zwiększyła odpowiedz na insulinę u osób z cukrzycą typu 2. 47)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11456285
  • Pobudza wydzielanie hormonu jelitowego(glukagonu), który pomaga insulinie usunąć glukozę z cyrkulacji w organizmie. 48)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12450897
  • Zmniejsza wolne kwasy tłuszczowe we krwi, wielkość komórek tkanki tłuszczowej oraz ciśnienie krwi u szczurów karmionych sacharozą(cukier prosty) 49)functionalps.com/blog/2012/06/29/protective-glycine/
  • Glicyna zmniejsza stężenie hemoglobiny glikowanej (HbA1c) – jest to czynnik ryzyka związany ze złym zarządzaniem glukozy we krwi u pacjentów z cukrzycą typu 2. Dawka w badaniu wynosiła 5g/dzień 50)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18852529
  • Ludzie z cukrzycą mają o 26% niższy poziom glicyny niż osoby zdrowe 51)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21170321
  • Poprawia profil lipidowy u osób z insulino-opornością 52)gradworks.umi.com/15/55/1555104.html
  • Pomaga osobom z wirusem HIV w przywróceniu wrażliwości na insulinę 53)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24081740
  • Synteza glutationu jest przywrócona do normy u pacjentów z cukrzycą po dodaniu glicyny+cysteiny do ich diety. 54)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20929994
  • Wykazuje działanie antyoksydacyjne pomocne w przypadku zespołu metabolicznego 55)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24144057
  • U myszy karmionych cukrem, poziom cytokiny zapalnej(czyli inaczej stanów zapalnych) TNF alfa był znacząco wyższy niż u myszy karmionych fruktozą 56)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18395289
  • Może obniżyć skurczowe ciśnienie krwi u pacjentów z zespołem metabolicznym 57)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2414405758)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24081740
  • Może pomóc w rekompozycji składu ciała(zmniejszyć poziom tkanki tłuszczowej i zwiększyć masy mięśniowej) i sile mięśni u ludzi z HIV 59)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24081740
  • Glicyna posiada właściwości ochronne względem szkód jakie wywołuje fruktoza a to dzięki możliwościom hamowania wytwarzania cytokin zapalnych TNF alfa i IL-6, które wytwarzają się po spożyciu fruktozy 60)openheart.bmj.com/content/1/1/e000103.full.pdf
  • W przypadku ataku serca glicyna może zapobiec śmierci komórek mięśnia sercowego. Wyczerpanie się glicyny w komórkach podczas ataku serca(niedotlenienie/ ponowne natlenienie) powoduje, że komórki serca są bardziej narażone na śmierć 61)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1521807562)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15218075
  • Razem z zieloną herbatą wspomaga rekonwalescencję po urazie ścięgien. 63)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25360832
  • Ma potencjalnie ochronne działanie na kościec w przypadku menopauzy u kobiet64)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26563333
  • Odgrywa ważną rolę w przypadku utrzymania dobrego zdrowia myszy chorych na zapalenie kości i stawów 65)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26563333
  • Zmniejsza uszkodzenie wątroby i zmniejsza śmiertelność u szczurów cierpiących na poważne zakażenia bakteryjne(posocznica) 66)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11395604
  • Jest w stanie utrzymać stały poziom witaminy D w krwi u zwierząt z chorobą wątroby, dróg żółciowych jak i uszkodzenia wątroby. 67)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2310353968)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18932277
  • Zapobiega wyciekowi mleczanu dehydrogenazy(wskaźnik śmierci komórki) w komórkach wątroby szczurów69)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8423046
  • U szczurów z niedoborem choliny i metioniny suplementacja glicyną chroni przed uszkodzeniem wątroby 70)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22913202
  • Suplementacja glicyny przez 5 dni u zwierząt przed całkowitym lub częściową transplantacją wątroby zahamowała uszkodzenie samej wątroby jak i enzymów z nią związanych 71)en.wikipedia.org/wiki/Transaminase
  • W jednym z badań wykazano, że kanaliki proksomalne nerek są odporne na uszkodzenia w przypadku niedostatku tlenu (jeśli glicyna obecna jest w próbowce) 72)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2253849/
  • W udarze niedokrwiennym, osoby spożywające 1-2gramy glicyny/dzień zmniejszyły u siebie poziomy glutaminianiu, asparginianu, zwiększyło się u nich stężenie GABA oraz ograniczyli peroksydację lipidów(utlenianie się tłuszczy) 73)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10629347
  • Utrzymuje prawidłowe funkcjonowanie mitochondriów oraz kompozycję kwasów żółciowych w przypadku uszkodzenia wątroby u zwierząt 74)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21175814
  • Spowalnia absorbcję alkoholu przez zmniejszenie szybkości z jaką żołądek pochłania alkohol. Poziomy alkoholu u ludzi którzy spożywali glicynę były znacząco niższe u tych którzy spożywali alkohol a jej nie suplementowali. 75)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/878778276)ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4856787
  • Spożywanie regularnie małych dawek glicyny redukuje szkody powstałe po udarze
    – 500mg/kg glicyny wraz z 500mg/kg piracetamu poprawia zaburzenia poznawcze i wspiera kore przedczołową u zwierząt po udarze 77)sciencedirect.com/science/article/pii/1043661895867708

Organizm przeciętnego człowieka może wytworzyć 3gram glicyny + człowiek spożywa ok.1.5-3gram z jedzeniem co daje ok.4.5-6gram dziennie. Badania kliniczne z ostatnich 20lat wskazują, że ilość dostępnej glicyny u ludzi nie jest wystarczająca do zaspokojenia potrzeb metabolicznych i że suplementy diety są konieczne. Jedno z badań sugeruje, że zapotrzebowanie metaboliczne człowieka na ten aminokwas to 10gram przy wadze 70kg.

 

Skutki uboczne zażywania glicyny?

  • Nieznaczne uspokojenie stąd zaleca się przeważnie branie jej na wieczór
  • W Japonii przeprowadzono badanie na 30tyś pacjentów którzy umarli na zawał mięśnia sercowego, który możliwe że został spowodowany przez nadmierną konsumpcję mięsa. Naukowcy sugerują, że mogło ono zwiększyć stężenie kwasu glutaminowego i glicyny, które mogły się przyczynić do zgonu.
  • Glicyne nie poleca się przyjmować podczas biegunki gdyż może to pogorszyć stan.

 

Bogate źródła glicyny:
Jajka, nasiona słonecznika, indyk, kurczak, mąka sezamowa, wieprzowina, wołowina, żelatyna, nasiona dyni i inne(więcej tutaj weightchart.com/nutrition/food-nutrient-highest-lowest.aspx?nn=516&h=True)

 

 

Post wydał Ci się wartościowy?a może po prostu mnie lubisz ;)?podziel się nim na Facebooku i go udostępnij!

Polub tego bloga na FB, gdzie znajdziesz też dodatkowe newsy, których tutaj nie publikuje https://www.facebook.com/zdrowiebeztajemnic

Obserwuj mnie na instagramie www.instagram.com/premyslaw84

Głosuj i wybieraj kolejne tematy – prawa strona bloga – zakładka „Ankieta”

Literatura

Literatura
1, 2, 50ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18852529
3ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22236003
4, 7ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18565339
5en.wikipedia.org/wiki/Glycine
6, 46catalyticlongevity.org/prepub_archive/glycine-GLP-1.pdf
8ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8760112
9ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8760112
10, 57ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24144057
11, 54ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20929994
12ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21795440
13ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23534396
14, 18onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1479-8425.2007.00262.x/abstract
15, 27ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12589194
16ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25533534
17, 19ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22529837
20ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16557055
21ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21673883
22ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3933019
23ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24131075
24ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23949208
25, 26ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24401291
28ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1781803
29ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18475188
30ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21350937
31onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1365-2095.1996.tb00065.x/abstract
32, 33ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1058885
34ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8578183
35ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14581719
36ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23366470
37ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16224578
38ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24754494
39hindawi.com/journals/np/2009/768398/
40ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8775762
41ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18499099
42, 45ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14732596
43ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8932891
44ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8037263
47ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11456285
48ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12450897
49functionalps.com/blog/2012/06/29/protective-glycine/
51ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21170321
52gradworks.umi.com/15/55/1555104.html
53, 58, 59ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24081740
55ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24144057
56ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18395289
60openheart.bmj.com/content/1/1/e000103.full.pdf
61, 62ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15218075
63ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25360832
64, 65ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26563333
66ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11395604
67ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23103539
68ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18932277
69ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8423046
70ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22913202
71en.wikipedia.org/wiki/Transaminase
72ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2253849/
73ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10629347
74ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21175814
75ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8787782
76ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4856787
77sciencedirect.com/science/article/pii/1043661895867708
Podziel się tym artykulem na facebooku:

Borelioza – kluczowy minerał – Mangan – Arginaza i cykl mocznikowy/ornitynowy cz.2

mangan3Pisałem już w poprzednim poście (Borelioza – kluczowy minerał do wyzdrowienia – Mangan) o negatywnych skutkach braku manganu i jego wpływie na człowieka podczas infekcji bakterią Boreliozy. Nie wspomniałem o tym, że bierze on udział w funkcjonowaniu centralnego układu nerwowego(z którym boreliozowcy mają spory problem) czy też o tym że jest niezbędny do metabolizmu witaminy B1 oraz E( oraz białek biorących udział w regeneracji tkanki łącznej.

 

B1 – współuczestniczy w prawidłowym działaniu ukł.nerwowego,braki objawiają się porażeniem nerwów oraz atrofią mięśni kończyn(przewlekły i krytyczny stan to choroba zwana beri beri), oczopląs, zaburzenia pamięci i koncentracji, zaburzenia równowagi emocjonalnej, przyspieszona akcja serca, powiększenie wymiarów serca, obrzęki kończyn górnych i dolnych oraz problemy z trawieniem jak utrata łaknienia,nudności, wymioty i biegunki.

 

Z kolei witamina E i jej niedobór to walka z wolnymi rodnikami(niezbędna jest do tej funkcji witamina E i wit.C), ochrania erytrocyty przed wolnymi rodnikami, pobudza produkcję substancji przeciwzakrzepowych, niezbędna do prawidłowej produkcji spermy u mężczyzn, chroni gruczoły wydzielania wew.takie jak przysadkę mózgową, grasicę i korę nadnerczy, zapewnia stabilizację i przepuszczalność błon komórkowych, działa synergicznie z A, C i karotenoidami chroniąc przed nowotworami. Niedobór E powoduje równiez zaburzenia funkcjonowania i osłabienie funkcji szkieletowych (dystrofia), rogowacenie i wczesne starzenie się skóry oraz gorsze gojenie się ran, zaburzenia neuro jak i osłabienie koncentracji, stany rozdrażnienia, pogorszenie wzroku i kilka innych problemów.

 

Mangan bierze on również udział w wytwarzaniu barwy włosów(powiązania z melaniną oraz kobaltem). Ale nie do końca dzisiaj o tak ogólnikowych rzeczach – chciałbym przejść do szczegółow i rozwinąć temat zaburzania enzymu arginazy którego aktywacja zależy od manganu.

 

Arginaza znana jako ostatni enzym zachodzącego w wątrobie cyklu mocznikowego, obecna jest także w innych tkankach. Znaczenie biochemiczne i fizjologicznekatalizowanej przez ten enzym reakcji hydrolizy argininy do ornityny i mocznika różni się w zależności od organizmu i tkanki. Poza udziałem w procesie detoksykacji amoniaku, arginaza może uczestniczyć w syntezie poliamin – związków biorących udział w przebiegu wielu procesów metabolicznych, proliny – głównego aminokwasu tkanki łącznej i glutaminianu – aminokwasu uczestniczącego w gospodarce azotowej, przekaźnika w układzie nerwowym, a także substratu do syntezy wielu białek.

 

arginiaza

Fizjologiczna rola arginazy, a także powszechność występowania wskazują na możliwość zaangażowania tego enzymu w patologię różnych chorób. Arginaza konkurując z syntazą tlenku azotu o wspólny substrat, jakim jest L-arginina reguluje synteze tlenku azotu. Produkty jej metabolizmu – zwłaszcza NO, glutaminian (prekursor w syntezie g-aminomaślanu – GABA- ) i poliaminy– pełnią funkcje regulacyjne w komórkach organizmu. Endogenna arginina może stymulować wydzielanie insuliny , glukagonu, prolaktyny i hormonu wzrostu.

 

Kilka zdań na temat poliamin(ten akapit dość naukowo):
Poliaminy są to aminy biogenne, zlokalizowane głownie w ściankach komórkowych czy mitochondriach umożliwiając praiwdłowy przebieg procesów fizjologiczno-metabolicznych i utrzymując żywotność komórek. Dzielą się międzyinnymi na poliaminy alifatyczne do których należą: putrescyna, kadaweryna, sperminą, spermidyną, itp.etc. Poliaminy są składnikami błon cytoplazmy, stabilizują cytoszkielet komórek, są niezbędne w końcowym etapie tworzenia się ludzkich keratynocytów. Jeśli proporcje wiązań bis(g-glutamylo)spermidów a wiązań glutamylolizynowych są zaburzone pojawia się stan patalogiczny charakteryzyujący się zaburzeniami keratynocytów z podniesionym poziomem poliamin w tkance. W keratynocytach u osób chorych liczba wiązań bis(g-glutamy o)spermidynowych wzrasta kilkakrotnie – choroba ta nazywa się łuszczycą i ma pośredni związek z niedoborem manganu. Poliaminy przyczyniają się także do hamowania namnażania i dojrzewania erytrocytów(krwinki czerwone). Stwierdzono wysokie stężenie poliamin w guzach mózgu, raka nerki, przerostach prostaty, podobnie jak w przypadkach nowotworów: jelita grubego, śluzówki, mięśniaków macicy i raka piersi. Poliaminy odgrywają także istotną rolę w procesie apoptozy komórki. Brak poliamin przyczynia się do pobudzenia procesu apoptozy.
Synteza argininy w wątrobie zachodzi tylko wtedy, gdy obecne są wszystkie niezbędne produkty cyklu mocznikowego,szczególnie ornityna. Enzymy cyklu mocznikowego są zorganizowane w kompleks, w którym produkt każdej reakcji enzymatycznej jest jednocześnie substratem w następnej reakcji cyklu. Substratami do syntezy argininy w jelicie cienkim są pochodzące z diety glutamina i glutaminian oraz glutamina obecna w osoczu. Oprócz tych związków ważnym prekursorem jelitowej syntezy cytruliny i argininy jest prolina.
Wyżej wymieniona prolina to aminokwas, który wchodzi w skład kolagenu(uczestniczy w jego powstawaniu) na którego niedobory produkcji poskarżyć się może każdy zainfekowany krętkami boreliozy. Nadmienię ze aminokwas ten jest w bardzo dużym % składnikiem dysków międzykręgowym co na pewno jest nie bez znaczenia w przypadku dyskopatii.

 

Katabolizm L-argininy obejmuje dwie główne przemiany. W pierwszej arginina jest metabolizowana przez arginazę do ornityny oraz mocznika i odbywa się to głównie w wątrobie i jelicie. Druga przemiana zachodzi w pozostałych komórkach organizmu, jest związana z powstawaniem tlenku azotu i cytruliny w reakcji katalizowanej przez syntazę tlenku azotu.

Glutaminian może powstawać w organizmie z argininy, ornityny czy proliny. Związkiem pośrednim jest P5C, jego redukcja prowadzi ostatecznie do powstania glutaminianu, z którego z udziałem syntetazy glutaminowej może powstać jego amid – glutamina. Jest substratem do syntezy białek, neuroprzekaźnika – GABA, glutationu, czy N-acetyloglutaminianu. Glutamina jest niezbędnym prekursorem do syntezy białka i innych aminokwasów między innymi glutaminianu, argininy, ornityny, cytruliny, proliny czy aminocukrów i ich pochodnych, nukleotydów, glukozy (w wątrobie i nerce) oraz uczestniczy w przemianach pośrednich glutaminianu. Jej przemiany są ważnym źródłem energii enterocytów, limfocytów i erytrocytów. W procesie amoniogenezy w nerce glutamina odgrywa główną rolę w
utrzymaniu równowagi kwasowo-zasadowej natomiast w tkance mózgowej bierze udział w detoksykacji amoniaku W stanach zapalnych ran, w wydzielinach zwiększa się ilość argininy i wzrasta aktywność arginazy. Towarzyszy temu nasilony proces syntezy ornityny metabolizowanej następnie do proliny, która po hydroksylacji jest wykorzystywana do syntezy kolagenu. Także nie spodziewaj się że Twoje dyski kręgosłupa będą w dobrym stanie bez prawidłowej przemiany arginazy oraz argininy które zależne są od manganu.
Przy niedoborach argininy pojawiają się zaniki mięśni, osłabienie siły mięśniowej, zaburzenia regeneracji tkanek, zaburzenia lipidowe w wydzielaniu insuliny, obrzęki, nadciśnienie, niewydolność oraz toksyczne uszkodzenie wątroby w skutek niedostatecznego detoksu z amoniaku. Stymuluje rozwój i czynności grasicy a w niej rozwijają się makrofagi. Arginina bierze udział w wytwarzaniu melaniny(barwnika koloru włosów i skóry), niski poziom argininy = niski poziom tlenku azotu(NO) = brak aktywności mieszków włosowych, które decydują o wzroście i zachowaniu włosów w zdrowiu. Brak argininy powoduje, że zamiast tlenku azotu powstaje anionorodnik poandtlenkowy, który zaliczany jest do grupy wolnych rodników mogących spowodować znaczne uszkodzenia w obrębie naczyń krwionośnych(popękane naczynka np. na twarzy).

 

Ze względu na współzawodnictwo z syntazą tlenku azotu o L-argininę oraz udział w syntezie proliny arginaza odgrywa istotną rolę w takich schorzeniach jak udarmózgu, urazy, stany zapalne oraz depresja. Udział arginazy w szlaku syntezy poliamin sprawia, że jest zaangażowana także w proces kancerogenezy o którym wyżej napisałem omawiając poliaminy. W wątrobie W tkankach pozawątrobowych rola arginazy polega na hydrolizie endo- i egzogennej L-argininy. W reakcji katalizowanej przez arginazę poza mocznikiem powstaje ornityna, która służy jako prekursor do biosyntezy glutaminianu,proliny i poliamin.

 

Głębokie braki lub niedobór manganu przyczynia się więc także do zaburzeń w produkcji/przetwarzaniu argininy do ornityny która jest substancją zabezpieczającą wątrobę przed szkodliwą działalnością amoniaku, obniża stany zapalne czy tez encefalopatia(to b.ważny aspekt gdyż jest to poważne zaburzenie w której w detoksykacji w organizmie powstaje wiele substancji, mających szkodliwy wpływ na czynności układu nerwowego). Kilka z objawów zaburzeń w produkcji ornityny: zaburzenia cyklu snu i czuwania, zaburzenia uczenia się, zapamiętywania, koncentracji, zaburzenia orientacji przestrzennej, zaburzenia nastroju – apatia, nadpobudliwość, asterixis (grubofaliste drżenie rąk), zmiany w zapisie EEG – początkowo zwolnienie czynności podstawowej, następnie ogniskowe lub uogólnione fale wolne, fale zwiększone stężenie amoniaku we krwi, w ostatnim etapie śpiączka wątrobowa, głębokie zaburzenia metaboliczne (kwasica metaboliczna).

 

W badaniu zaangażowano 24 mężczyzn w przedziale wiekowym od 30 do 60 roku życia. Uczestnicy zostali podzieleni na dwie grupy – kontrolną (przyjmującą placebo) i badawczą (stosującą przed snem 400 mg czystej ornityny). Wszyscy badani zostali dobrani na podstawie konkretnych objawów: nadmiernego uczucia zmęczenia oraz problemów ze snem, które wynikały z nadmiaru stresu.

Wyniki eksperymentu dowodzą korzystnej roli ornityny w przypadku problemów z zasypianiem. Grupa przyjmująca testowany preparat szybciej zasypiała, sen był dłuższy, a sami uczestniczy wykazywali mniejsze zmęczenie i drażliwość. Przyczyną takich rezultatów było obniżenie poziomu kortyzolu, który jest hormonem stresowym.
Obecność manganu aktywuje wiele innych enzymów, jak dekarboksylazę kwasu szczawioobursztynowego, enolazy, dezoksyrybonukleazy, polimerazy polisacharydowej, transferazy N-acetylogalatozamiany, kinazy urewalonianowej. Wchodzi w skład metaloenzymu – dysmutazy nadtlenkowej obecnej w mitochondriach(o tym będzie osobny art – dysmutaza MnSOD jest ekstremalnie ważna w obronie mitochondrum każdej komórki ciała przed wolnymi rodnikami wytwarzanymi przez bakterie w tym bakterie boreli a tym samym w protekcji przeciwko zmianom w DNA – miedzyinnymi w mutacji/polimorfiźmie genów).

 

Zatem zaburzając cały cykl mocznikowy/ornitynowy braki manganu jak najbardziej wpływają na zaburzenia powstawania i dalszego wykorzystywania ornityny, glutaminy, poliamin jak i także w procesie syntezy argininy.
Źródłem manganu są orzechy, warzywa liściaste oraz herbata (1 szklanka herbaty zawiera około 24 µmol Mn). W tkankach ssaków lądowych mangan występuje najczęściej w ilości 0,2-10 ppm. Mięso i drób oraz ryby są ubogim źródłem tego pierwiastka. Stosunkowo dużo manganu występuje w wątrobie (najwięcej jest go w wątrobie drobiowej) także są to wręcz śladowe ilości które nie mają szans zaspokoić zapotrzebowania w pełni zdrowego człowieka na ten minerał a co dopiero zainfekowanego krętkiem Boreliozy.

 

Post wydał Ci się wartościowy?a może po prostu mnie lubisz ;)?podziel się nim na Facebooku i go udostępnij!

Polub tego bloga na FB, gdzie znajdziesz też dodatkowe newsy, których tutaj nie publikuje https://www.facebook.com/zdrowiebeztajemnic

Obserwuj mnie na instagramie www.instagram.com/premyslaw84

Głosuj i wybieraj kolejne tematy – prawa strona bloga – zakładka „Ankieta”

 

 
Pietila M., Pirinen E., Keskitalo S. i wsp.: Disturbed keratinocyte differentiation in transgenic mice and organotypic keratinocyte cultures as a result of
spermidine/spermine N-acetyltransferase overexpression. J. Invest. Dermatol. 2005, 124, 3, 596.

Lan L., Hayes C.S., Laury-Kleintop L. i wsp.: Suprabasal induction of ornithine decarboxylase in adult mouse skin is sufficient to activate keratinocytes. J.
Invest. Dermatol. 2005, 124, 3, 602.

Morris S.M. Jr: Regulation of enzymes of the urea cycle and arginine
metabolism. Annu. Rev. Nutr., 2002; 22: 87–105

Wu G., Morris S.M. Jr: Arginine metabolism: nitric oxide and beyond.
Biochem. J., 1998; 336: 1–17

phmd.pl/fulltxthtml.php?ICID=857205
phmd.pl/fulltxt.php?ICID=12244
rozanski.ch/metionina.htm
bestbody.com.pl/foods-same-p-1071.html
pl.wikipedia.org/wiki/Encefalopatia_w%C4%85trobowa#cite_note-Butterworth-2008-1
pl.wikipedia.org/wiki/Cykl_kwasu_cytrynowego
e-dietetyka.pl/skadniki-mineralne/mangan.html
pl.wikipedia.org/wiki/Cykl_ornitynowy
czytelniamedyczna.pl/2408,aktywnosc-biologiczna-i-terapeutyczna-poliamin.html
fabrykasily.pl/suplementy/wszystko-o-ornitynie
czytelniamedyczna.pl/2408,aktywnosc-biologiczna-i-terapeutyczna-poliamin.html
phmd.pl/fulltxthtml.php?ICID=857204
tinyurl.pl?gE3kJWGy

Nitric oxide in the human hair follicle: constitutive and dihydrosterone-induced nitrix oxide synthase expression and NO production in dermal papilla cells.
Journal of Molecular Medicine, 200 Volume 81, number 2, pages 110-117.

Tapiero H., Mathe G., Couvreur P., Tew K.D.: II. Glutamine and glutamate.,
2002; 56: 446–457

Reeds P.J., Burrin D.G., Stoll B., Jahoor F.: Intestinal glutamate metabolism.
J. Nutr., 2000; 130(4S Suppl.): 978S–982S

Caldovic L., Tuchman M.: N-acetylglutamate and its changing role
through evolution. Biochem. J., 2003; 372: 279–290

De Bandt J.P., Cynober L.A.: Amino acids with anabolic properties.
Curr. Opin. Clin. Nutr. Metab. Care., 1998; 1: 263–272

Podziel się tym artykulem na facebooku:

Płatne konsultacje

Konsultacje zdrowotne
rejestracja@zdrowiebeztajemnic.pl

Ankieta

Który z ponizszych artykulów chcialbys /chcialabys przeczytac?

Który z poniższych artykułów chciałbyś /chciałabyś przeczytać?

View Results

Loading ... Loading ...

Archiwum